金泽大学(Kanazawa University)的研究人员在《科学进展》(Science Advances)上发表了高速原子力显微镜实验报告，显示了一种酶的结构和化学变化，这种酶被认为在调节神经连接的强度方面起着至关重要的作用。
突触连接神经元，使信号在神经网络中传递。这些连接的强度各不相同，例如，根据接收到的信号及其方式增强或减弱。这种突触的“可塑性”是学习和记忆的基础，而Ca2+/钙调素依赖性蛋白激酶II (CaMKII)已知起着关键作用。
以前的研究已经为CaMKII蛋白在这些功能中的活性机制提供了一些线索，但没有人看到这些蛋白的作用。现在，高级研究研究生大学和国家生理科学研究所的Hideji Murakoshi和金泽大学的Mikihiro Shibata及其同事首次使用高速原子力显微镜(HS-AFM)观察到这些蛋白质的结构动力学，不仅在不同的状态下，而且在三种不同的物种中。
CaMKII在很多物种中都很常见，从像老鼠这样的哺乳动物到更古老的非哺乳动物物种，比如蛔虫和水螅。特别是，蛋白质的某些结构特征保存得特别好，包括激酶结构域、抑制激酶结构域活性的调控段和枢纽结构域。此外，该蛋白具有结合位点、磷酸化位点和连接区域——然而，连接区域表现出更多的可变性，这表明它的功能和激活机制更适合不同的物种。
先前的研究表明，当Ca2+/钙调蛋白结合到调控片段时，调控片段对激酶结构域的抑制被释放。激活的激酶结构域相互磷酸化，即使在Ca2+/钙调蛋白被解离后，活性仍然存在，正如研究人员在他们的报告中所描述的那样，这被“假设为分子记忆的一种形式”。
Murakoshi, Shibata和他们的同事使用原子力显微镜研究蛋白质，原子力显微镜使用纳米级尖端感知拓扑结构，就像读取黑胶唱片的针一样，光栅扫描图像平面以建立样品结构的图片。使用HS-AFM，这些图像的收集速度足够快，可以记录下这些结构如何变化的电影。
研究人员注意到对蛋白质大小和运动的各种测量——旋转回——以及激酶结构域寡聚化(即，在有限的聚合水平上将分子连接成链)和磷酸化——磷酸化基(PO3)的添加，它可以激活激酶等酶。
他们发现激酶结构域是相当可移动的，尽管这随着Ca2+/钙调蛋白的结合而降低。研究人员解释说，这种结合将蛋白质稳定在一种叫做α螺旋的特殊螺旋结构中。他们还注意到，这种结合导致蛋白质从轮毂组装延伸3纳米，他们认为这可能是将调节片段与激酶结构域的活性位点分离的原因。然后随着磷酸化，移动性再次增加，研究人员将其归因于蛋白质失去了一些螺旋结构的顺序。
在被调查的三种物种中——大鼠、蛔虫和水螅虫——murakoshi Shibata和他们的同事发现，激酶结构域只在大鼠中寡聚。此外，在大鼠体内，这种蛋白质对磷酸酶更有弹性，磷酸酶能从蛋白质中去除磷酸基团(PO4)。
“总之，”他们报告说，“我们的发现为深入了解CaMKIIα激活的分子机制提供了基础。”
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希望本篇文章《实验揭示了记忆与学习背后的分子机制》能对你有所帮助！
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